冠狀病毒棘突蛋白是I類病毒融合蛋白,可介導病毒與宿主受體的結合。 N-糖基化的S蛋白在不同冠狀病毒之間的長度差異很大,大約1100aa-1600aa,分子量最高可達220kDa。三聚體Spike蛋白形成18-23nm長的棍狀尖峰,分布在冠狀病毒膜表麵。Spike蛋白是宿主中和抗體的重要作用位點以及疫苗設計的關鍵靶點。
Spike蛋白含有2個不同功能的亞基:S1亞基通常呈球形,含有受體結合結構域,可與宿主受體結合;S2亞基促進病毒與宿主細胞的膜融合過程。
β冠狀病毒Spike蛋白的S1亞基含有多個結構域A-D,其中結構域A和B組成受體結構域RBD。S2亞基是高度保守的,其中含有促進病毒與細胞融合的關鍵蛋白片段,包括融合肽,兩個七肽重複區(HR1和HR2)以及跨膜結構域。S2的跨膜結構域在不同屬的冠狀病毒間也是非常保守的。 |
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